Onnatuurlijke aminozuren in eiwitten

quote:

Op vrijdag 19 maart 2010 15:47 schreef Bosbeetle het volgende:
Wat vinden jullie hiervan?

(waarom reageert niemand iets waar het vroegere topic ook al last van had)

Het is nogal geavanceerde materie. Ik denk dat velen het niet zo goed kunnen volgen. Wat het toevoegen van meer aminozuren toevoegd is mij nog onduidelijk. De 20tal die er al zijn, zijn al verantwoordelijk voor miljoenen verschillende eiwitstructuren.

quote:

Op vrijdag 19 maart 2010 16:03 schreef Bosbeetle het volgende:

[..]

nou zoals in de OP gezegd het toevoegen van actieve groepen, denk aan een gekoppeld medicijn op een specifieke plek aan een drager eiwit. Die groep kan dan zo gemaakt worden dat hij alleen in specifieke condities losgelaten wordt, bijvoorbeeld de lage pH van een lysozoom, of de reducerende condities in een cel. Volgensmij zijn de mogelijkheden legio.

Volgens mij kan dat ook al met de bestaande eiwitten of niet?

quote:

Op vrijdag 19 maart 2010 16:10 schreef Bosbeetle het volgende:

Niet zo specifiek dan koppel je aan een lysine die in het eiwit voorkomt maar vaak zitten er meerdere lysines in het eiwit dus weet je nooit waar je precies aan koppelt. Ook de daadwerkelijke chemische koppeling is beperkt bij lysines.

In dit geval kan het zelfs zo dat je het medicijn maakt met een aminozuur groep en dat hij dan direct ingebouwd wordt. Denk in dat geval ook aan het creeren van een grote poly-medicijn structuur gewoon door een sequentie te maken (zo kun je dus een medicijn maken met heel veel active groepen, die ruimtelijk op specifieke plaatsen zit)

Naast deze toepassingen zijn natuurlijk de experimentele tools die je hier mee kunt maken onbegrensd.

De reactieve zones zitten vaak ingebed in een 3 dimensionale eiwitstructuur en alleen eiwitten met een specifieke structuur kunnen dan reageren. Met meerdere aminozuren is het misschien eenvoudiger maar dan nog. Menselijk DNA van een 3 naar 4 codon systeem brengen heeft nogal wat voeten in de aarde. Voorlopig zie ik nog geen mensen met een 4 codon verschijnen.

quote:

Op vrijdag 19 maart 2010 16:31 schreef Bosbeetle het volgende:
Het cyclisch maken van eiwitten bijvoorbeeld een goede toepassing (wat de auteurs van het artikel ook hebben gedaan en dus mogelijk is). Je hebt eiwitten die door een conformatie verandering actief zijn. Voor die conformatie verandering is vaak een ander eiwit nodig. Als je nou door 2 groepen van niet natuurlijk amminozuren aan elkaar kunt koppelen de conformatie verandert en zo een constitutief actief eiwit kunt maken en zuiveren.

[ afbeelding ]

Zoals je hierboven ziet, De rode en de blauwe groep komen normaal niet in eiwitten voor. Door het toepassen van click chemistry kunnen door het toevoegen van koper die 2 groepen aan elkaar gekoppeld worden. In het gelletje zie je dat de aan elkaar gekoppelde vorm iets sneller loopt.

Dat gaan leken dus niet snappen he

quote:

Op vrijdag 19 maart 2010 18:10 schreef Bosbeetle het volgende:

[..]

Sorry je ziet een 2de bandje ontstaan die 2de is iets anders dan die eerste. Dat is een manier om eiwit te laten zien.

Wees trouwens blij dat ik de MS spectra er niet bij heb gezet

Dat andere eiwit gaat dus sneller door de gel omdat die aminozuren aan elkaar gekoppeld zijn, dus minder weerstand van de polyacryl? (Ik neem aan dat het een polyacrylgel is)

Interessant topic trouwens

quote:

Op vrijdag 19 maart 2010 18:10 schreef Bosbeetle het volgende:


Wees trouwens blij dat ik de MS spectra er niet bij heb gezet

Doe is. Ik ben gek op dingen die ik niet snap.

dus in feite worrd het gewoon makkelijker voor ons om eiwitten te manipuleren en voor bepaalde doeleinden te specificeren, bijvoorbeeld voor mediyijnen. geld dan niet hetzelfde voor de iets minder gunstige ontwikkelingen? (ik noem maar een dwarsstraat, biologische wapens)

Ik herinner me dat er wel meer dan 21 aminozuren zijn. Maar die zijn net als alle andere eiwitten 100% natuurlijk hoor. Ze komen alleen niet zoveel voor en zijn veel later ontdekt dan die eerste 20 stuks.

Klinkt interessant. En de mogelijkheden lijken legio. Zeker in bestrijding van ziektes. Alleen is het de vraag hoe de nieuwe structuur wordt opgenomen in een lichaam. Reageert het wel zoals verwacht? Of denkt het lichaam, je bekijkt het maar en plegen cellen massaal apoptose?
Ook kan je je afvragen hoe effectief het zal zijn. de 3 codon had 4*4*4 = 64 mogelijkheden. Toch zijn er 20 aminizuren. De laatste plek in de codon is dus al van minder invloed aangezien in veel gevallen er eenzelfde aminozuur uitrolt. Wat is de reden daarvan? Dat kan misschien zo wel worden verklaard.

Ik ben wel benieuwd hoe het zit met de kans op fouten. Hoe groter een codon des te groter wordt de kans op een fout in aminozuur/eiwit. Komen er veel mer fouten en wat heeft dit voor invloed zijn wel belangrijke vragen dan.

Ik vind het een mooie doorbraak, die je zeker op bacterieel niveau moet zien. Uitkomsten van testen hiermee kunnen vele inzichten geven in de natuur en hoe die reageert op bepaalde verandering, of in de manier waarop wij ziektes beter kunnen bestrijden etc.

quote:

Op donderdag 25 maart 2010 17:11 schreef Bosbeetle het volgende:

[..]

Ja er zijn honderden aminozuren er worden er alleen maar 21 ingebouwd in eiwitten. In mijn eerste post heb ik ook staan 'natuurlijk voorkomen in eiwitten'. Er is 1 aminozuur dat wel buiten het normale reeksje valt en die recent is ontdekt en dat is een bacterie die een selanolysine kan inbouwen.

Welke bacterie??

quote:

Op donderdag 25 maart 2010 16:16 schreef One_of_the_few het volgende:
Klinkt interessant. En de mogelijkheden lijken legio. Zeker in bestrijding van ziektes. Alleen is het de vraag hoe de nieuwe structuur wordt opgenomen in een lichaam. Reageert het wel zoals verwacht? Of denkt het lichaam, je bekijkt het maar en plegen cellen massaal apoptose?
Ook kan je je afvragen hoe effectief het zal zijn. de 3 codon had 4*4*4 = 64 mogelijkheden. Toch zijn er 20 aminizuren. De laatste plek in de codon is dus al van minder invloed aangezien in veel gevallen er eenzelfde aminozuur uitrolt. Wat is de reden daarvan? Dat kan misschien zo wel worden verklaard.

Zoals je zelf al aangeeft is de reden dat er van de mogelijkheden vele hetzelfde opleveren fout tolerantie (meestal 3 codons voor hetzelfde aminozuur). Daar blijkt maar weer eens uit wat voor een krachtig systeem dit is. Enerzijds flexibel en anderzijds robuust.

quote:

Op zondag 28 maart 2010 12:12 schreef Bosbeetle het volgende:
Ook kan codon gebruik (bijvoorbeeld aminozuren die langzamer worden ingebouwd) zorgen dat een bepaalde vouwing in het eiwit (beter) verloopt. Als het ware een soort vouwstop. Soms hebben namelijk mutaties die wel voor de zelfde amminozuur volgorde zorgen toch een effect op eiwit niveau.

Kan dat serieus? Met welke codons van welke aminozuren worden zijn er dan van die 'grote' tijdsverschillen (oké oké, nanoseconden)? Is dat dan zo'n verschil in tijd (oké oké, nanoseconden) dat de tertiare/quarternaire structuur anders kan worden als er één ander codon gebruikt wordt (van hetzelfde aminozuur) ?

Hoe kunnen ze dan een DNA/RNA code verzinnen voor het eiwit? Alle tripletten coderen toch al voor een aminozuur, dus hoe kan men ervoor zorgen dat een RNA-triplet ineens voor een ander aminozuur gaat coderen?

Kunnen we zo misschien later nog meer nieuwe aminozuren ontdekken waardoor we allerlei nieuwe eiwitten e.d. kunnen bouwen? Als we bijv. zijgroepen kunnen maken met bepaalde eigenschappen, kunnen we nieuwe vormen van eiwitten met speciale eigenschappen maken, of niet? Bijv. extra veel zwavelgroepen om een superstevig eiwit te maken?

quote:

Op dinsdag 30 maart 2010 17:43 schreef lol_nl het volgende:
Hoe kunnen ze dan een DNA/RNA code verzinnen voor het eiwit? Alle tripletten coderen toch al voor een aminozuur, dus hoe kan men ervoor zorgen dat een RNA-triplet ineens voor een ander aminozuur gaat coderen?

Kunnen we zo misschien later nog meer nieuwe aminozuren ontdekken waardoor we allerlei nieuwe eiwitten e.d. kunnen bouwen? Als we bijv. zijgroepen kunnen maken met bepaalde eigenschappen, kunnen we nieuwe vormen van eiwitten met speciale eigenschappen maken, of niet? Bijv. extra veel zwavelgroepen om een superstevig eiwit te maken?

Aan het triplet zit een aminozuur. Als je een ander aminozuur koppelt aan een ander codon en dan de mRNA laat aflezen.

Waarom gebruiken jullie allemaal van die moeilijke woorden.

quote:

Op dinsdag 6 april 2010 21:52 schreef Federer-fan het volgende:
Waarom gebruiken jullie allemaal van die moeilijke woorden.

Als scheikundeleek is dit iets wat je niet moet proberen te begrijpen. Een standaardboek over biochemie bevat meestal al ruim 1000 pagina's en dat is dan vaak nog maar een samenvatting van de basiskennis.

OT: Ik vind het een interessante ontwikkeling waar ik een paar jaar geleden al van had gehoord tijdens een college. Dit maakt echt de weg vrij voor de vorming van hybridematerialen die bestaan uit stoffen die verkregen zijn via conventionele organische synthese en eiwitten die gesynthetiseerd zijn door bacteriën.

quote:

Op dinsdag 30 maart 2010 17:43 schreef lol_nl het volgende:
Hoe kunnen ze dan een DNA/RNA code verzinnen voor het eiwit? Alle tripletten coderen toch al voor een aminozuur, dus hoe kan men ervoor zorgen dat een RNA-triplet ineens voor een ander aminozuur gaat coderen?

Kunnen we zo misschien later nog meer nieuwe aminozuren ontdekken waardoor we allerlei nieuwe eiwitten e.d. kunnen bouwen? Als we bijv. zijgroepen kunnen maken met bepaalde eigenschappen, kunnen we nieuwe vormen van eiwitten met speciale eigenschappen maken, of niet? Bijv. extra veel zwavelgroepen om een superstevig eiwit te maken?

Ik zie weinig nut in de vorming van extra stevige eiwitten. Macro-organisch onderzoek heeft de laatste jaren uitgewezen dat subtiliteit van secundaire interacties veel belangrijker is dan maximalisatie. Subtiliteit geeft namelijk voldoende stevigheid, maar wat veel belangrijker is, de mogelijkheid van reversibiliteit van interacties. Dit is waarschijnlijk het belangrijkste aspect van dynamiek in eiwitten.

quote:

Op dinsdag 6 april 2010 23:33 schreef lyolyrc het volgende:

[..]

Als scheikundeleek is dit iets wat je niet moet proberen te begrijpen. Een standaardboek over biochemie bevat meestal al ruim 1000 pagina's en dat is dan vaak nog maar een samenvatting van de basiskennis.

Oke, jammer.

quote:

[..]

Ik zie weinig nut in de vorming van extra stevige eiwitten. Macro-organisch onderzoek heeft de laatste jaren uitgewezen dat subtiliteit van secundaire interacties veel belangrijker is dan maximalisatie. Subtiliteit geeft namelijk voldoende stevigheid, maar wat veel belangrijker is, de mogelijkheid van reversibiliteit van interacties. Dit is waarschijnlijk het belangrijkste aspect van dynamiek in eiwitten.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 10:02 schreef Bosbeetle het volgende:

[..]

Maar vragen mag altijd. Ik vind het raar dat er nog niet meer van deze theorie in het vak biologie op de middelbare school zit. Ik heb echt het idee dat biologie niet als exact vak behandeld wordt maar meer als een cursus begrijpend lezen.

Dus mensen vraag maar raak 'we' zullen proberen zo min mogelijk moeilijke worden te gebruiken en leggen de moeilijke woorden die niet begrepen worden ook graag uit.

Op de middelbare school hoeft dit ook niet imo. Biologie VWO behandeld wel DNA en RNA geloof ik. Of ze de processen met tRNA etc behandelen weet ik niet zo, geloof het niet.Daarnaast is het een gebied die nog relatief jong is en waar veel ontdekkingen gedaan worden. Dat is niet echt makkelijk in een algemene lesvorm te gieten.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 11:10 schreef Bosbeetle het volgende:

[..]

Nouja als je soms ziet wat mensen over evolutie en genetica denken dan mag dat best zonder flauwekul onderwezen worden

evolutie en genetica worden ook best uitgebreid behandeld. Dat kan ik nog uit mijn eigen tijd naar voren halen. Genetica werd als erg moeilijk gezien. Evolutie blijft altijd een heikel onderwerp aangezien mensen daar ook andere geluiden over te horen krijgen

quote:

Op woensdag 7 april 2010 10:02 schreef Bosbeetle het volgende:

[..]

Maar vragen mag altijd. Ik vind het raar dat er nog niet meer van deze theorie in het vak biologie op de middelbare school zit. Ik heb echt het idee dat biologie niet als exact vak behandeld wordt maar meer als een cursus begrijpend lezen.

Dus mensen vraag maar raak 'we' zullen proberen zo min mogelijk moeilijke worden te gebruiken en leggen de moeilijke woorden die niet begrepen worden ook graag uit.

Oké, graag. Kun je uitleggen wat een eiwit nu precies is? Is het iets tastbaars/materie? En hoe verhoudt een eiwit zich ten opzichte van aminozuren?

_{Graag uitleggen op het niveau van een ingezonden brief in Donald Duck.}

quote:

Op woensdag 7 april 2010 12:14 schreef Federer-fan het volgende:

[..]

Oké, graag. Kun je uitleggen wat een eiwit nu precies is? Is het iets tastbaars/materie? En hoe verhoudt een eiwit zich ten opzichte van aminozuren?

_{Graag uitleggen op het niveau van een ingezonden brief in Donald Duck.}

Een eiwit is opgebouwd uit verschillende aminozuren. 20 welteverstaan, al zegt BB nu dat het er 21 zijn?

De volgorde van aminozuren bepaalt het karakter van het eiwit. Dus andere 'sequence' is een ander eiwit. Een aminozuur (dus de bouwstenen van het eitwit) is een verbinding met een NH₂-groep en een COOH-groep.

Veel meer moet je mij ook niet vragen want ik had maar een 6 op biochemie.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 12:20 schreef Zwansen het volgende:

[..]

Een eiwit is opgebouwd uit verschillende aminozuren. 20 welteverstaan, al zegt BB nu dat het er 21 zijn?

De volgorde van aminozuren bepaalt het karakter van het eiwit. Dus andere 'sequence' is een ander eiwit. Een aminozuur (dus de bouwstenen van het eitwit) is een verbinding met een NH₂-groep en een COOH-groep.

Veel meer moet je mij ook niet vragen want ik had maar een 6 op biochemie.

Oké, ik probeer het toch; misschien dat iemand anders ze dan kan beantwoorden:
- Zijn amonizuren vloeistof?
- Op welke manier is er een volgorde? IOs dat net als bij een DNA-streng?
- Op welke niveau zitten eiwitten en aminozuren; zijn het moleculen, atomen?

quote:

Op woensdag 7 april 2010 12:36 schreef Federer-fan het volgende:
Oké, ik probeer het toch; misschien dat iemand anders ze dan kan beantwoorden:
- Zijn amonizuren vloeistof?
- Op welke manier is er een volgorde? IOs dat net als bij een DNA-streng?
- Op welke niveau zitten eiwitten en aminozuren; zijn het moleculen, atomen?

Misschien als je mijn stukje in jouw topic over scheikunde combineert met het stuk van Bosbeetle, dat je dan wat wijzer wordt.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 08:26 schreef Federer-fan het volgende:
Oke, jammer.
[..]

Ik bedoelde overigens dat het onderwerp waarmee dit topic begon wel een brug te ver is om biochemie te leren begrijpen, de basis van biochemie is dat uiteraard niet. Wij zijn immers ook ooit ergens begonnen.

En vooral blijven vragen, ik denk dat alle deskundigen in dit topic graag dingen uitleggen!

[ Bericht 26% gewijzigd door lyolyrc op 07-04-2010 14:07:18 (Reactie op Federerfan toegevoegd) ]

quote:

Op woensdag 7 april 2010 14:00 schreef Bosbeetle het volgende:
Er zijn heel veel verschillende vormen eiwitten even wat voorbeeltjes om de diversiteit aan te geven

[ afbeelding ]
snares

[ afbeelding ]
een wd40 repeat domain ook wel beta propellor

[ afbeelding ]
een antilichaam

Best mooi eigenlijk

Ik durf wel te beweren dat eiwitten het verschil zijn tussen leven en levenloos. De veelzijdigheid, dynamiek in eiwitstructuur, de complexiteit die toch leidt tot eenduidigheid van functie. Inderdaad erg mooi!

Als ik nog mooie plaatjes vind, zal ik ze ook posten.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 13:33 schreef Bosbeetle het volgende:
Aminozuren zijn simpele moleculen.

[ afbeelding ]

Ze zien er allemaal ongeveer zo uit als het bovenstaande plaatje, alleen de R verschilt onderling.

zoals Zwansen zei de NH2 kan aan de COOH gekoppeld worden door afsplitsing van water. Je krijgt dan een soort ketting van aminozuren en een heel groot molecuul (er zijn eiwitten die bestaan uit 1000 aminozuren op een specifieke volgorde) de volgorde van de aminozuren bepaalt de vorm en eigenschappen van het eiwit.

[ afbeelding ]

Je kunt dus met 20 bestandsdelen duizenden verschillende stoffen maken.

Aminozuren zijn vaste stoffen maar meestal vind je ze in opgeloste vorm. Eiwitten kunnen ook opgelost worden en in die staat zitten ze ook in cellen.

eiwitten zijn gestructureerd op verschillende niveaus net zei ik al de volgorde waarin ze zitten dat is de primaire structuur, dan heeft die streng ook weer een bepaalde vorm ( een alpha-helix dus een soort wenteltrap of een beta-sheet de eens soort vlakke vorm of random coil gewoon een slappe sliert spagetti)

[ afbeelding ]

zo laten wij dat zien in een plaatje bij a zie je helixen bij b sheets en de gele lus is een random coil. En dat allemaal is dus weer een sliert aminozuren.

Dan heb je nog de tertiare structuur en dat is de daadwerkelijke vorm van een eiwit dus het complete plaatje zeg maar dat is een combinatie van de secondaire structuren
[ afbeelding ]
tertiare structuur van het eiwit ubiquitine

Maar sommige eiwiten werken samen en vormen dan samen de actieve structuur of in groepjes van 2 of meer. Hier een voorbeeld voor ubiquitine die in strengen aan elkaar zit op verschillende manieren en zo dus andere functies heeft. Dit noemen we quartenare structuur.

[ afbeelding ]


In dit plaatje zie je eiwitten zoals je ze zou 'zien' als je hele goede ogen hebt. een soort blob met overal kleine bultjes. Die helixen en sheets zitten er wel in maar zien er dus niet zo uit als in de cartoon (deze groene blobs zijn 4 keer hetzelfde eiwitje dat hierboven ook staat in cartoon vorm)

daarnaast kunnen eiwitten ook nog bewegen door bepaalde veranderingen aan te brengen nadat het eiwit al is gemaakt kunnen hele domijnen op het eiwit buigen, bepaalde stukken blootgeven, en zo activeren of deactiveren etc.

Bedankt voor de uitgebreide uitleg! Ziet er mooi uit met al die plaatjes. Een OP waardig.

Maar wat me nog niet duidelijk is, is of het tastbaar is. Als je heel erg klein zou zijn, zou je het dan kunnen vastpakken of is het meer een soort energie?

En wat dóét een eiwit precies? En waarom heet het eiwit?

Misschien kan BB gelijk een stukje over DNA/RNA/transcriptie schrijven.

Dat is ook zo prachtig.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 14:42 schreef Bosbeetle het volgende:
Ik denk dat eiwit eiwit heet omdat het hoofd bestandsdeel van eiwit (uit een ei) een eiwit (ovalbumine e.a.) is. Proteïne is een andere benaming ervoor.

Waarschijnlijk zijn eiwitten (proteïnes) het eerst geïsoleerd uit het wit van een ei. Dat lijkt me wel een logische verklaring.

Overigens vergeet je de naam polypeptide.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 14:57 schreef Bosbeetle het volgende:
Ik vind polypeptide ook een beetje een stomme naam want een peptide is weer een klein stukje eiwit en wanneer is iets nog een peptide zeg dat met 30 aminozuren het nog een peptide is en met 31 niet meer dan is dat een polypeptide beetje stom noem het dan polyaminozuur

Het is inderdaad een beetje een vage naam. Eigenlijk zit er ook wel een beetje een verschil tussen polypeptides en proteïnes. Verschillende organismen hebben namelijk nog de mogelijkheid om eiwitten te decoreren met suikermoleculen. Als die suikermoleculen erop zit, dan mag je het geen polypeptide meer noemen. Met andere woorden polypeptiden zijn wel eiwitten (proteïnes), maar eiwitten (proteïnes) niet per se polypeptiden.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 14:47 schreef Zwansen het volgende:
Misschien kan BB gelijk een stukje over DNA/RNA/transcriptie schrijven.

Dat is ook zo prachtig.

Ik weet niet of men ergens de filmpjes van Alberts -the cell openbaar heeft, maar die zijn briljant.
Staat alles zo duidelijk in. en fantastisch geanimeerd. Maar ik mag de filmpjes niet plaatsen.

DNA is een gecodeerde structuur voor van alles en nog wat. Dit DNA kan door eiwitcomplexen worden afgelezen. Meerdere verschillende eiwitten spelen hierbij dus een rol. Die samen en zelfstandigwerken aan een nieuw eiwit. Het stukje DNA dat wordt afgelezen is dat wat nodig is voor het verkrijgen van dat specifieke eiwit. De dubbelstrengse DNA helix wordt opengebroken en de eiwitcomplexen produceren pre-mRNA. Het uiteindelijke doel is er nog niet, er zijn nog wat processen om RNA te krijgen. Stukje risicospreiding zeg maar. Het pre-mRNA bestaat uit exonen en intronen. Exonen zijn stukjes gecodeerd materiaal benodigd om het goede eiwit aan te geven. Intronen worden er door splicing uitgehaald. Er kunnen ook exonen uit worden gehaald wat er voor zorgt dat 1 bepaald stukje DNA verschillende eiwitten geeft, iets wat de definitie van een gen er niet makkelijker op maakt.
Nu is er mRNA en is de transcriptie afgerond.

Het mRNA gaat nu naar een ribosoom etc, zie dat dat al gepost is.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 15:40 schreef Bosbeetle het volgende:

[..]

Net als all gesecreteerde eiwitten of eiwitten die door het golgi gaan die hebben ook suikers.

Ook wel wonderlijk hoeveel er na de synthese nog aan eiwitten gedaan wordt.

phosphorylering
ubiquitinering
sumoylering
myristoylering
puppylatie
p-parpylatie
glycosylering
acetylatie
methylatie
nedd8ylatie
etc
etc

Wat is glucosylering? Is dat het aanbrengen van een suikerlaagje over het eiwit? En wat heeft dat voor functie?

quote:

Op woensdag 7 april 2010 14:34 schreef Bosbeetle het volgende:
Ja het is gewoon tastbaar (het is voornamelijk lucht maar dat is meer een scheikundig iets wat in een ander topic beter uitgelegd kan worden). Het is een stof. Hier zie je een beetje in een potje. (tegenwoordig kunnen we elk gewenst eiwit door bacteriën laten maken en het dan zuiveren)

[ afbeelding ]

Oké, en is het iets wat gewoon voorkomt in de natuur of is het per definitie een menselijke creatie?

quote:

En wat doet een eiwit precies is een vraag dat niet te antwoorden is omdat er namelijk ongeveer 19599 verschillende eiwitten zijn en die doen allemaal wat anders. Maar functies gaan van het geven van structuur (het skelet van de cel) tot het vervoeren van stoffen (motor proteins) het doen van celdeling, kopieren van DNA, signaleren om andere eiwitten te maken het aan en uitzetten van eiwit productie etc etc

Oké, en op wat voor niveau zit het dan? Is een eiwit ook weer opgebouwd uit moleculen of atomen? Of is het zelf een molecuul of atoom?

quote:

Het meeste zijn eiwitten nog bezig om zichzelf en andere eiwitten te reguleren. Het mooie is ook nog dat er geen eiwit bekent is met maar 1 functie het doet altijd meer dan in het begin verwacht was. We zijn er dus ook nog niet uit wat alle eiwiten precies doen. Eigenlijk is dat wat alle mensen doen die onderzoek doen in de biochemie uitzoeken wat welke eiwitten nou precies doen.

Interessant zeg.

quote:

Op woensdag 7 april 2010 17:55 schreef Federer-fan het volgende:
Wat is glucosylering? Is dat het aanbrengen van een suikerlaagje over het eiwit? En wat heeft dat voor functie?

Het is glycosylering, maar je denkt in de goede richting: er worden suikermoleculen aan het eiwit gekoppeld. Die suikergroepen kunnen helpen bij het vouwen van het eiwit, zorgen voor herkenning door andere eiwitten, zorgen dat het eiwit stabieler blijft (minder makkelijk uit elkaar valt).

quote:

Op woensdag 7 april 2010 18:00 schreef Federer-fan het volgende:
Oké, en is het iets wat gewoon voorkomt in de natuur of is het per definitie een menselijke creatie?

Het is bij met name een natuurproduct, maar mensen kunnen ook synthetisch kleine eiwitten maken. Dit gebeurt dan wel op kleine schaal en de zuiverheid is dan niet goed. Complexere eiwitten worden door bacteriën gemaakt en daaruit vervolgens geïsoleerd. Een goed voorbeeld hiervan is insuline dat diabetespatiënten gebruiken. Dit wordt gemaakt in E. colibacteriën.

quote:

Oké, en op wat voor niveau zit het dan? Is een eiwit ook weer opgebouwd uit moleculen of atomen? Of is het zelf een molecuul of atoom?

Een eiwit is zelf een molecuul. Atomen zijn de bouwstenen van moleculen, eiwitten zijn dus ook opgebouwd uit atomen.

quote:

Interessant zeg.

Hoe meer je ervan gaat weten, des te interessanter wordt het!

quote:

Op woensdag 7 april 2010 18:16 schreef lyolyrc het volgende:

[..]

Het is glycosylering, maar je denkt in de goede richting: er worden suikermoleculen aan het eiwit gekoppeld. Die suikergroepen kunnen helpen bij het vouwen van het eiwit, zorgen voor herkenning door andere eiwitten, zorgen dat het eiwit stabieler blijft (minder makkelijk uit elkaar valt).
[..]

Oke, ik snap het. Bij die stabiliteit is het dus een soort lijm die dezelfde functie heeft als wanneer je met ijsstokjes een bootje maakt?

quote:

Het is bij met name een natuurproduct, maar mensen kunnen ook synthetisch kleine eiwitten maken. Dit gebeurt dan wel op kleine schaal en de zuiverheid is dan niet goed. Complexere eiwitten worden door bacteriën gemaakt en daaruit vervolgens geïsoleerd. Een goed voorbeeld hiervan is insuline dat diabetespatiënten gebruiken. Dit wordt gemaakt in E. colibacteriën.

Waarom eiwitten bij patiënten? Zou je zonder eiwitten geen insulinepreparaten kunnen maken?

quote:

[..]

Een eiwit is zelf een molecuul. Atomen zijn de bouwstenen van moleculen, eiwitten zijn dus ook opgebouwd uit atomen.

En atomen zijn weer opgebouwd uit protoen, neutronen en elektronen, die weer zijn opgebouwd uit een combinatie van opquarks en neerquarks? En stel dat je een soort homunculus bent en je wilt bijvoorbeeld een opquark pakken; wat heb je dan in je hand? En draaien al die deeltjes daadwerkelijk om elkaar heen, op een soort centrifugale manier?

En gebruiken ze deeltjesversnellers om kleineren deeltjes te vinden dan quarks? En zijn die er al?

quote:

Hoe meer je ervan gaat weten, des te interessanter wordt het!

Ja, dat idee krijg ik ook.

Wat is een goed scheikundeboek voor beginners?

quote:

Op woensdag 7 april 2010 20:47 schreef Federer-fan het volgende:
Oke, ik snap het. Bij die stabiliteit is het dus een soort lijm die dezelfde functie heeft als wanneer je met ijsstokjes een bootje maakt?

Het kan zijn dat het de structuur steviger maakt. Een andere mogelijkheid is dat een geglycosyleerd eiwit minder goed wordt herkend door een ander eiwit dat tot doel heeft eiwitten af te breken.

quote:

Waarom eiwitten bij patiënten? Zou je zonder eiwitten geen insulinepreparaten kunnen maken?

Insuline is zelf een eiwit. Als je eet, neemt de hoeveelheid suiker, vetten en aminozuren in je bloed toe, aangezien je darmen dit uit het voedsel opnemen. Dit wordt herkend door het lichaam, waarna het insuline aanmaakt. Insuline geeft cellen een seintje om die suiker, vetten en aminozuren op te nemen. Patiënten die aan diabetes type 1 leiden, kunnen zelf geen insuline aanmaken in hun lichaam. Dit laat men dan in een laboratorium maken door bacteriën, waarna de diabetespatiënten het bij zichzelf kunnen inspuiten.

quote:

En atomen zijn weer opgebouwd uit protonen, neutronen en elektronen, die weer zijn opgebouwd uit een combinatie van opquarks en neerquarks? En stel dat je een soort homunculus bent en je wilt bijvoorbeeld een opquark pakken; wat heb je dan in je hand? En draaien al die deeltjes daadwerkelijk om elkaar heen, op een soort centrifugale manier?

Nu zet je opeens grote stappen! Dit klopt inderdaad, maar je moet je realiseren dat scheikunde zich afspeelt op het niveau van moleculen en de bouwstenen daarvan, atomen. Subatomaire deeltjes worden bestudeerd in de natuurkunde. Natuurkundigen kun je daarover meer vertellen, bijvoorbeeld in dit topic.

quote:

En gebruiken ze deeltjesversnellers om kleineren deeltjes te vinden dan quarks? En zijn die er al?

Ik verwijs je door naar de natuurkundigen! Dit zijn dingen die ook nog beter wil leren beheersen.

quote:

Ja, dat idee krijg ik ook.

Wat is een goed scheikundeboek voor beginners?

Ik heb eigenlijk nooit een echt basisboek scheikunde in handen gehad, behalve op de middelbare school. Die boeken die ik toen had waren toen ook al een jaar of 10 oud. Scheikunde voor Dummies werd ergens nog genoemd, misschien dat dat een idee is?

quote:

Op woensdag 7 april 2010 21:40 schreef lyolyrc het volgende:

Nu zet je opeens grote stappen! Dit klopt inderdaad, maar je moet je realiseren dat scheikunde zich afspeelt op het niveau van moleculen en de bouwstenen daarvan, atomen. Subatomaire deeltjes worden bestudeerd in de natuurkunde. Natuurkundigen kun je daarover meer vertellen, bijvoorbeeld in dit topic.

Ja hoi, dat zijn snaren, die zijn weer een factor 10¹⁸ kleiner dan atomen

quote:

Op woensdag 7 april 2010 20:47 schreef Federer-fan het volgende:


En gebruiken ze deeltjesversnellers om kleineren deeltjes te vinden dan quarks? En zijn die er al?

Nee, zover we weten niet Maar niet alles bestaat uit quarks; elektronen zijn bijvoorbeeld zover we weten net zo fundamenteel als een quark. Zo heb je een hele dierentuin aan classificaties van deeltjes, net zoals je in de scheikunde het periodieke systeem van elementen hebt.

Ik denk dat het enige wat je als scheikundige aan natuurkunde echt nodig hebt, is kwantummechanica. Daarmee kun je een groot deel van het periodieke systeem verklaren. Alles voorbij kwantummechanica is volgens mij al snel niet meer relevant voor biologie.

Hier proberen ze een beetje uit te leggen hoe klein we moeten denken. Natuurlijk is het nog te abstract om te kunnen inleven maar het is wel een leuke poging.

Methionine is een aminozuur dat hier voorbij komt.

http://learn.genetics.utah.edu/content/begin/cells/scale/

quote:

Op donderdag 8 april 2010 10:57 schreef Haushofer het volgende:
Ja hoi, dat zijn snaren, die zijn weer een factor 10¹⁸ kleiner dan atomen

Hoi Die laat ik dus fijn aan jou over!

_{(vind het wel interessant, maar heb momenteel andere prioriteiten)}

quote:

Op donderdag 8 april 2010 11:34 schreef Bosbeetle het volgende:
Dat is waar maar er zijn dingen die in de biologie behandeld worden die je beter aan natuurkundigen kunt vragen, er is bijvoorbeeld een berg aan onderzoek over zogenaamde lipidrafts dat zijn lipide domijnen in een bi-laag die zogenaamde liquid ordered phase hebben dus tussen vloeistof en vast in. Als wij biologen over dit soort dingen gaan praten denken wij helemaal niet goed na over de onderligende natuurkunde. Om nog maar te zwijgen over de nu in zwang rakende single molecule microscopy vaak vergeten wij dingen als interferentie, vrijheidsgraden etc etc.

Ik ben heul geen bioloog! Het klopt wel dat veel biologisch en scheikundig onderzoek op de rand van natuurkundig onderzoek zit. Het bestuderen van vloeibaar kristallijne materialen is een goed voorbeeld daarvan.

quote:

Waar biologen het best in zijn is met de botte bijl dingen weghakken en dan zeggen hé nu werkt het niet meer. Zo kun je dus gemakkelijk tot de conclusie komen dat de accu er voor zorgt dat de wielen van een auto draaien, want zonder accu doen ze dat niet meer.

Ik denk dat dergelijke grove middelen ook nodig zijn om dingen te leren. Anatomische kennis heeft men vroeger ook vooral verworven door lijken van de galg te halen en daarna totaal open te snijden. Zodra het begrip beter wordt, zijn de grove methoden ook steeds minder noodzakelijk.

Leuk topic om te lezen. Wist niet dat het bestond.

Voor de leek; atomen<moleculen<oligomeer(tussen 2 en 10 moleculen aan elkaar)<polymeer(lange ketens van moleculen aan elkaar gekoppeld)

Onder atomen vallen alle elementen; Waterstof, koolstof, zuurstof, fosfor, maar ook ijzer en plutonium.
Onder moleculen vallen; Alle denkbare combinaties van atomen mits ze stabiel zijn; glucose, alcohol, aminozuren
Onder oligomeren vallen diverse verbindingen, Waarbij bijvoorbeeld sacharose (naam van suiker) bestaat uit fructose en glucose. Peptides zijn meerdere aminozuren aan elkaar.

Alle moleculen en veel atomen zijn tastbaar. Zolang je maar genoeg moleculen bij elkaar hebt en de toestand vast of vloeibaar is.

Polymeren. DNA is een lange keten die bestaat uit slecht 4 verschillende moleculen. De volgorde is belangrijk voor de eigenschappen.
Eiwitten; Lange ketens van aminozuren, door de diversiteit van aminozuren kunnen verschillende delen elkaar afstoten of aantrekken, waardoor je niet een lange sliert hebt, maar een propje. Het eiwit van een ei bestaat ook uit allemaal propjes en is voeding voor het diertje wat in het ei zit, in de vorm van een bron van aminozuren.

Nu wordt het interessant. Om te verduidelijken, een korte uitleg over een chemische reactie. In een molecuul heb je atomen die bij elkaar rondhangen omdat ze elkaars elektronen graag willen delen en zo energetisch stabiel zijn. Breng je zo'n molecuul in een omgeving dat er stabielere vormen aanwezig zijn, dan zal het molecuul uit elkaar vallen en kleinere of grotere moleculen vormen waarbij de energie van de nieuw gevormde moleculen lager is. Voorbeelden zijn verbranding, waarbij zuurstof vaak moleculen die uit koolstof bestaan omzetten in koolstofoxides. Koolstof dioxide is bijvoorbeeld een verbrandingsproduct.

Als een eiwit een vorm heeft waarbij een holte aanwezig is en die holte ook nog eens de vorm heeft van een molecuul én het molecuul heeft ook nog eens voordeel bij om in die holte te gaan zitten dan zal deze dat ook doen. De omgeving kan ervoor zorgen dat er energetisch voordeligere combinaties mogelijk zijn van atomen en zo zal het molecuul omgezet worden in één of meerdere andere moleculen. Dit soort eiwitten heten ook wel enzymen. Enzymen kunnen dus voedsel omzetten in kleinere bouwstenen, waarbij andere enzymen er weer iets anders van kunnen opbouwen.

Een enzym is een verzamelnaam voor allerlei verschillende eiwitten die elk een ander molecuul kunnen omzetten of afbreken. Niet elk molecuul past die in elk enzym en er wordt dus ook wel gesproken over sleutels en sloten. Niet elke sleutel past in elk slot.

Uitleg filmpje;
Sommige enzymen spelen een rol bij ziektes zoals kanker, astma, etc ,etc. Astma is bijvoorbeeld een ziekte waarbij een ontstekingsreactie optreed. De reactie bestaat uit een reeks processen waarbij enzymen een rol spelen. Door nu een molecuul te maken wat in één van deze enzymen past, kan je dit enzym remmen. Hij kan immers maar een beperkt aantal reacties laten plaats vinden.

Deze stof stop je in een pilletje, dit slik of inhaleer je en hoppa geen astma meer zolang de stof aanwezig is.

Leuk hé