W&T Wetenschap & Technologie
Een plek om te discussiëren over wetenschappelijke onderwerpen, wetenschappelijke problemen, technologische projecten en grootse uitvindingen.
Ik moet in het kader van een juridische procedure iets weten over werkzame stoffen in geneesmiddelen. Zo gaat het o de werkzame stof, die is opgebouwd uit eiwitten en aminozuren. Kan iemand me heel simpel uitleggen wat dat betekent? Ik kan me er geen voorstelling van maken.
[b]Op dinsdag 28 februari 2012 10:19 schreef TheGeneral:[/b]Eindelijk eens wat zinnige posts van Federer-fan O+ .
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
Ik zie net het topic Onnatuurlijke aminozuren in eiwitten . Dat ga ik ook even lezen maar ik ben bang dat dat te moeilijk voor me is.
[b]Op dinsdag 28 februari 2012 10:19 schreef TheGeneral:[/b]Eindelijk eens wat zinnige posts van Federer-fan O+ .
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
Bekijk eens de wikipedia pagina's van eitwitten en aminozuren. Je kunt ook, oa op youtube, lectures vinden over eiwitten als onderdeel van een biologie introductie.
Die wikipediapagina's heb ik bekeken en die snapte ik niet.quote:Op dinsdag 6 april 2010 21:56 schreef Prometheus4096 het volgende:
Bekijk eens de wikipedia pagina's van eitwitten en aminozuren. Je kunt ook, oa op youtube, lectures vinden over eiwitten als onderdeel van een biologie introductie.
Ik zal op YouTube kijken naar lezingen. Wat is eiwit in het Engels, eggnog?
[b]Op dinsdag 28 februari 2012 10:19 schreef TheGeneral:[/b]Eindelijk eens wat zinnige posts van Federer-fan O+ .
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
Op Wikipedia zit een lijstje met talen, kun je zo op "English" (dat is Engels voor "Engels") klikken.quote:Op dinsdag 6 april 2010 21:58 schreef Federer-fan het volgende:
[..]
Die wikipediapagina's heb ik bekeken en die snapte ik niet.
quote:Op dinsdag 6 april 2010 22:01 schreef thabit het volgende:
[..]
Op Wikipedia zit een lijstje met talen, kun je zo op "English" (dat is Engels voor "Engels") klikken.
[b]Op dinsdag 28 februari 2012 10:19 schreef TheGeneral:[/b]Eindelijk eens wat zinnige posts van Federer-fan O+ .
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
Zelfde als in het Nederlands, proteïne. Duh.quote:Op dinsdag 6 april 2010 21:58 schreef Federer-fan het volgende:
[..]
Die wikipediapagina's heb ik bekeken en die snapte ik niet.
Long live music.
Je zou zo'n "Scheikunde voor dummies"-boek kunnen kopen. Heb zelf meerdere van deze boeken gelezen, en vond ze zelf altijd erg leuk en leerzaam 
Ik schrijf boeken over wetenschap en filosofie!
https://www.epsilon-uitga(...)e-tijd-materie/10996
https://www.spectrumboeke(...)k-niet-9789000386765
https://www.spectrumboeke(...)tronen-9789000395071
https://www.epsilon-uitga(...)e-tijd-materie/10996
https://www.spectrumboeke(...)k-niet-9789000386765
https://www.spectrumboeke(...)tronen-9789000395071
Wat dacht je van ... egg white?quote:Op dinsdag 6 april 2010 21:58 schreef Federer-fan het volgende:
[..]
Die wikipediapagina's heb ik bekeken en die snapte ik niet.
Oh, and that's a bad miss!
Ik denk dat de verhaaltjes op wikipedia iets te gespecialiseerd zijn als je weinig van scheikunde snapt. Ik heb daarom een stukje geschreven waarbij ik alles zo simpel mogelijk uitleg:
Allereerst is het van belang om te begrijpen dat met eiwitten niet het wit van een ei wordt bedoeld, maar een bepaalde klasse van chemische verbindingen die alle levende organismen vormen. Andere namen hiervoor zijn polypeptiden en proteïnes. (Formeel bestaat er een onderscheid tussen polypeptiden en proteïnes, maar dat doet hier niet echt ter zake)
Eiwitten worden gevormd door het aaneen rijgen van aminozuren, met andere woorden aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Er zijn 20 verschillende aminozuren beschikbaar waaruit de eiwitten kunnen worden gevormd. Deze aminozuren kun je je voorstellen als een bolletje waar vier verschillende uitsteeksels (in de scheikunde noemen we die uitsteeksels groepen of substituenten) aanhangen: een waterstofgroep, een aminogroep, een carbonzuurgroep en een groep die per aminozuur wisselt. (alleen deze laatste groep bepaalt het verschil tussen de aminozuren onderling).
Het aaneen rijgen van de aminozuren tot een polypeptide kun je een beetje vergelijken met het rijgen van kralen, er ontstaat een lange keten. Bij eiwitten ontstaat deze keten doordat de carbonzuurgroep van het 1e aminozuur koppelt met de aminogroep van het 2e aminozuur in de keten. De carbonzuurgroep van het 2e aminozuur kan weer koppelen met de aminogroep van het 3e aminozuur, de carbonzuurgroep van het 3e aminozuur weer met de aminogroep van het 4e aminozuur enzovoort. Omdat er 20 verschillende aminozuren beschikbaar zijn, kun je heel diverse ketens krijgen. Ketens zijn bestaan vaak uit al meer dan 100 aminozuren, soms wel honderden aminozuren.
Eiwitten worden pas functioneel als ze gaan vouwen, dit houdt in dat de keten zich op een speciale manier gaat oprollen: hierbij ontstaan bijvoorbeeld vormen die er uitzien als springveren of zigzagstructuren. Deze vormen geven het eiwit een driedimensionale structuur. Dankzij deze 3D-structuur zijn eiwitten in staat om allerlei functies te vervullen (elk eiwit heeft een unieke functie): bijvoorbeeld chemische stoffen veranderen (dit wordt gedaan door een klasse van eiwitten die we enzymen noemen), stoffen binden en transporteren, mechanische eigenschappen (eiwitten zorgen dat je spieren kunnen bewegen; ook de elasticiteit van je huid is te danken aan eiwitten).
Als dingen onduidelijk zijn, laat het maar weten.
Allereerst is het van belang om te begrijpen dat met eiwitten niet het wit van een ei wordt bedoeld, maar een bepaalde klasse van chemische verbindingen die alle levende organismen vormen. Andere namen hiervoor zijn polypeptiden en proteïnes. (Formeel bestaat er een onderscheid tussen polypeptiden en proteïnes, maar dat doet hier niet echt ter zake)
Eiwitten worden gevormd door het aaneen rijgen van aminozuren, met andere woorden aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Er zijn 20 verschillende aminozuren beschikbaar waaruit de eiwitten kunnen worden gevormd. Deze aminozuren kun je je voorstellen als een bolletje waar vier verschillende uitsteeksels (in de scheikunde noemen we die uitsteeksels groepen of substituenten) aanhangen: een waterstofgroep, een aminogroep, een carbonzuurgroep en een groep die per aminozuur wisselt. (alleen deze laatste groep bepaalt het verschil tussen de aminozuren onderling).
Het aaneen rijgen van de aminozuren tot een polypeptide kun je een beetje vergelijken met het rijgen van kralen, er ontstaat een lange keten. Bij eiwitten ontstaat deze keten doordat de carbonzuurgroep van het 1e aminozuur koppelt met de aminogroep van het 2e aminozuur in de keten. De carbonzuurgroep van het 2e aminozuur kan weer koppelen met de aminogroep van het 3e aminozuur, de carbonzuurgroep van het 3e aminozuur weer met de aminogroep van het 4e aminozuur enzovoort. Omdat er 20 verschillende aminozuren beschikbaar zijn, kun je heel diverse ketens krijgen. Ketens zijn bestaan vaak uit al meer dan 100 aminozuren, soms wel honderden aminozuren.
Eiwitten worden pas functioneel als ze gaan vouwen, dit houdt in dat de keten zich op een speciale manier gaat oprollen: hierbij ontstaan bijvoorbeeld vormen die er uitzien als springveren of zigzagstructuren. Deze vormen geven het eiwit een driedimensionale structuur. Dankzij deze 3D-structuur zijn eiwitten in staat om allerlei functies te vervullen (elk eiwit heeft een unieke functie): bijvoorbeeld chemische stoffen veranderen (dit wordt gedaan door een klasse van eiwitten die we enzymen noemen), stoffen binden en transporteren, mechanische eigenschappen (eiwitten zorgen dat je spieren kunnen bewegen; ook de elasticiteit van je huid is te danken aan eiwitten).
Als dingen onduidelijk zijn, laat het maar weten.
Volgens mij heeft de user boven mij al een aardige indicatie gegeven met zijn uitleg hoe
je het onderwerp van de ts kan beantwoorden. Ik zou bijna zeggen: Opgelost
je het onderwerp van de ts kan beantwoorden. Ik zou bijna zeggen: Opgelost
75 topics = FIN
De discussie gaat inmiddels hier verder!quote:Op woensdag 7 april 2010 18:01 schreef FP128 het volgende:
Volgens mij heeft de user boven mij al een aardige indicatie gegeven met zijn uitleg hoe
je het onderwerp van de ts kan beantwoorden. Ik zou bijna zeggen: Opgelost
Het was een grap.quote:
Ook hier wilde ik humor brengen.
[b]Op dinsdag 28 februari 2012 10:19 schreef TheGeneral:[/b]Eindelijk eens wat zinnige posts van Federer-fan O+ .
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
Wat je hieronder schrijft, kan ik wel volgen. Klasse hoor.quote:Op dinsdag 6 april 2010 23:12 schreef lyolyrc het volgende:
Ik denk dat de verhaaltjes op wikipedia iets te gespecialiseerd zijn als je weinig van scheikunde snapt. Ik heb daarom een stukje geschreven waarbij ik alles zo simpel mogelijk uitleg:
Betekent dat dat levende organismen alleen maar bestaan uit eiwitten? Of zink er ook andere bouwstenen?quote:Allereerst is het van belang om te begrijpen dat met eiwitten niet het wit van een ei wordt bedoeld, maar een bepaalde klasse van chemische verbindingen die alle levende organismen vormen.
Dus elk individueel aminozuur is een bolletje met vier uitsteeksels?quote:Eiwitten worden gevormd door het aaneen rijgen van aminozuren, met andere woorden aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Er zijn 20 verschillende aminozuren beschikbaar waaruit de eiwitten kunnen worden gevormd. Deze aminozuren kun je je voorstellen als een bolletje waar vier verschillende uitsteeksels (in de scheikunde noemen we die uitsteeksels groepen of substituenten) aanhangen: een waterstofgroep, een aminogroep, een carbonzuurgroep en een groep die per aminozuur wisselt. (alleen deze laatste groep bepaalt het verschil tussen de aminozuren onderling).
Dus groep/substituent A van aminozuur X 'zoekt' groep substituent A van aminozuur Y op?quote:Het aaneen rijgen van de aminozuren tot een polypeptide kun je een beetje vergelijken met het rijgen van kralen, er ontstaat een lange keten. Bij eiwitten ontstaat deze keten doordat de carbonzuurgroep van het 1e aminozuur koppelt met de aminogroep van het 2e aminozuur in de keten. De carbonzuurgroep van het 2e aminozuur kan weer koppelen met de aminogroep van het 3e aminozuur, de carbonzuurgroep van het 3e aminozuur weer met de aminogroep van het 4e aminozuur enzovoort. Omdat er 20 verschillende aminozuren beschikbaar zijn, kun je heel diverse ketens krijgen. Ketens zijn bestaan vaak uit al meer dan 100 aminozuren, soms wel honderden aminozuren.
Maar ze bevatten geen genetische informatie want die zit in je DNA? Maar bestaat DNA ook uit eiwit?quote:Eiwitten worden pas functioneel als ze gaan vouwen, dit houdt in dat de keten zich op een speciale manier gaat oprollen: hierbij ontstaan bijvoorbeeld vormen die er uitzien als springveren of zigzagstructuren. Deze vormen geven het eiwit een driedimensionale structuur. Dankzij deze 3D-structuur zijn eiwitten in staat om allerlei functies te vervullen (elk eiwit heeft een unieke functie): bijvoorbeeld chemische stoffen veranderen (dit wordt gedaan door een klasse van eiwitten die we enzymen noemen), stoffen binden en transporteren, mechanische eigenschappen (eiwitten zorgen dat je spieren kunnen bewegen; ook de elasticiteit van je huid is te danken aan eiwitten).
Ik heb vast nog wel een paar honderd vragen.quote:Als dingen onduidelijk zijn, laat het maar weten.
[b]Op dinsdag 28 februari 2012 10:19 schreef TheGeneral:[/b]Eindelijk eens wat zinnige posts van Federer-fan O+ .
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
[b]Op maandag 24 mei 2010 16:33 schreef tarantism:[/b]dit is het slechtste topic dat ik ooit heb gezien
Top!quote:Op woensdag 7 april 2010 20:35 schreef Federer-fan het volgende:
Wat je hieronder schrijft, kan ik wel volgen. Klasse hoor.
Dingen uitleggen zonder plaatjes is niet eenvoudig. Gelukkig staan er in het andere topic nog wel plaatjes die een hoop duidelijk maken.Nee, sowieso bestaan organismen voor het grootste gedeelte uit water. Verder spelen fosfolipiden een grote rol. Dit zijn stoffen die een dubbele laag vormen om een cel af te bakenen. Verder heb je nog DNA en RNA. Ook heb je allerlei kleine moleculen die rondzwemmen in het lichaam (bijvoorbeeld afbraakproducten van eiwitten)quote:Betekent dat dat levende organismen alleen maar bestaan uit eiwitten? Of zink er ook andere bouwstenen?
Dit is de uitleg die ik heb gehanteerd om je duidelijk te maken waar de overeenkomsten zitten tussen de aminozuren onderling. In principe zijn atomen (dit zijn de bouwsten van moleculen) voor te stellen als bolletjes. Bosbeetle plaatste in het andere topic dit plaatje, wat een aminozuurmolecuul voorstelt:quote:Dus elk individueel aminozuur is een bolletje met vier uitsteeksels?
Allemaal bolletjes!
Het bolletje dat ik bedoelde waar omheen 4 groepen zitten, is het linkse grijze cirkeltje waar een 'C' in staat. Links daarvan zie je een paars cirkeltje met een 'N' (dat is een stikstofatoom) en daaraan vast een twee kleinere cirkeltjes met een 'H' (dat zijn waterstofatomen); dat vormt samen de aminogroep (NH2 schrijven we in de scheikunde). Boven de linkse 'C' zie je een 'H'; dat is de waterstofatoom. Rechts van de linkse 'C' zie je nog een 'C' (een koolstofatoom) en nog twee keer een rode 'O' (zuurstofatomen) en nog een 'H' (een waterstofatoom); dat vormt samen de carbonzuurgroep (in de scheikunde schrijven we COOH). Onder de linkse 'C' staat een vierkantje met 'R' erin. Zo'n 'R' schrijven we in de scheikunde als er verschillende groepen op die plek kunnen zitten. In het simpelste geval is dat hier een 'H', maar het kan ook een 'C' zijn met daaraan 3x een 'H'. Er zijn 20 verschillende groepen mogelijk die op de plaats van de 'R' kunnen staan.Koppeling van aminozuren gebeurt als de NH2-groep reageert met de COOH-groep. Van de NH2-groep laat 1 H (=waterstofatoom) los, van de COOH-groep laat 1 O (=zuurstofatoom)en 1 H (=waterstofatoom) los. De resten van de aminogroep en van de carbonzuurgroep gaan aan elkaar zitten. Omdat elk aminozuur een NH2- en COOH-groep bevat, kun je op deze manier aminozuren aaneen rijgen.quote:Dus groep/substituent A van aminozuur X 'zoekt' groep substituent A van aminozuur Y op?
Eiwitten zijn een expressie van genetische infomatie. Het DNA dicteert in welke volgorde aminozuren gekoppeld moeten worden en bepaalt op die manier hoe het eiwit eruit komt te zien. DNA bestaat zelf niet uit eiwit. Het is opgebouwd uit groepen die zijn afgeleid van een molecuul dat we purine noemen en een molecuul dat we pyrimidine noemen. Verder bevat DNA fosfaatgroepen en een suikerachtige groep die deoxyribose wordt genoemd.quote:Maar ze bevatten geen genetische informatie want die zit in je DNA? Maar bestaat DNA ook uit eiwit?
Hopelijk hebben wij evenveel antwoorden!quote:Ik heb vast nog wel een paar honderd vragen.
Misschien om een beetje in te gaan op de vraag uit de OP.
Vaak zijn medicijnen kleine moleculen die kunnen binden (lees plakken dus geen onderdeel worden van) aan eiwitten en er zo voor zorgen dat dat specifieke eiwit niet meer doet wat hij normaal doet of juist beter doet wat hij normaal doet. In de OP heb jij het over een medicijn dat zelf een eiwit is vaak is het dan een eiwit wat ook normaal voorkomt, denk aan hormonen als insuline dat in het vorige topic ook ter sprake kwam. Insuline komt normaal ook in je bloed voor en reguleert de opname van suiker. Dus als wij insuline namaken dan werkt het net zo als normaal voorkomend insuline. Deze insuline wordt op de buitenkant van cellen herkent door zogenaamde receptoren (ook eiwitten die door het celmembraan heen zitten) zogauw de insuline bind aan zo'n receptor dan gaat de receptor aan staan en doet de cel wat hij moet. (Daarna gaat de receptor met insuline en al naar binnen in de cel en wordt afgebroken dan staat hij weer uit, (erg versimpeld))
hier is een plaatje van insuline nu weet je ongeveer hoe eiwit eruit ziet dus de bolletjes zijn de amminozuren, insuline is bijzonder want hij bestaat uit twee losse stuken (en is daarom lastiger om te maken)
Hier zie je een makkelijk plaatje van een receptor in de celmembraan, een cel is een soort zak (dat gele balkje moet je zien als een stukje ervan en loopt dus helemaal om de cel heen) en dit soort eiwiten die zowel buiten als binnen zitten zorgen er voor dat de cel binnen weet wat er buiten gebeurt.
Medicinale eiwitten die binnen in de cel werken zijn nog weinig succesvol omdat het vrij moeilijk is om deze eiwitjes (het zijn vaak korte stukjes) binnen in de cel te krijgen.
Vaak zijn medicijnen kleine moleculen die kunnen binden (lees plakken dus geen onderdeel worden van) aan eiwitten en er zo voor zorgen dat dat specifieke eiwit niet meer doet wat hij normaal doet of juist beter doet wat hij normaal doet. In de OP heb jij het over een medicijn dat zelf een eiwit is vaak is het dan een eiwit wat ook normaal voorkomt, denk aan hormonen als insuline dat in het vorige topic ook ter sprake kwam. Insuline komt normaal ook in je bloed voor en reguleert de opname van suiker. Dus als wij insuline namaken dan werkt het net zo als normaal voorkomend insuline. Deze insuline wordt op de buitenkant van cellen herkent door zogenaamde receptoren (ook eiwitten die door het celmembraan heen zitten) zogauw de insuline bind aan zo'n receptor dan gaat de receptor aan staan en doet de cel wat hij moet. (Daarna gaat de receptor met insuline en al naar binnen in de cel en wordt afgebroken dan staat hij weer uit, (erg versimpeld))
hier is een plaatje van insuline nu weet je ongeveer hoe eiwit eruit ziet dus de bolletjes zijn de amminozuren, insuline is bijzonder want hij bestaat uit twee losse stuken (en is daarom lastiger om te maken)
Hier zie je een makkelijk plaatje van een receptor in de celmembraan, een cel is een soort zak (dat gele balkje moet je zien als een stukje ervan en loopt dus helemaal om de cel heen) en dit soort eiwiten die zowel buiten als binnen zitten zorgen er voor dat de cel binnen weet wat er buiten gebeurt.
Medicinale eiwitten die binnen in de cel werken zijn nog weinig succesvol omdat het vrij moeilijk is om deze eiwitjes (het zijn vaak korte stukjes) binnen in de cel te krijgen.
En mochten we vallen dan is het omhoog. - Krang (uit: Pantani)
My favourite music is the music I haven't yet heard - John Cage
Water: ijskoud de hardste - Gehenna
My favourite music is the music I haven't yet heard - John Cage
Water: ijskoud de hardste - Gehenna
Je hebt toch ook 'simple english' pagina's. En Nederlands. Als je echt helemaal niets van scheikunde weet dan moet je eerst de basis leren en dan zou ik daar een textboek voor kopen.
Vraag ik me af welke medicijnen opgebouwd uit eiwitten en aminozuren een rol kunnen spelen in een juridische procedure. Denk meteen aan veel te dure voedingssuplementen voor bodybuilders en aanverwanten...
Epo is ook een eiwit!quote:Op vrijdag 9 april 2010 23:51 schreef Anoniemst het volgende:
Vraag ik me af welke medicijnen opgebouwd uit eiwitten en aminozuren een rol kunnen spelen in een juridische procedure. Denk meteen aan veel te dure voedingssuplementen voor bodybuilders en aanverwanten...
Goede uitleg gezien hier. Wil TS nog iets anders weten? Als biofarmaceut kan ik wellicht nog een steentje bijdragen.
Waarom reageren de NH2 en de COOH-groep met elkaar, en niet andere groepen? Wat zorgt daarvoor? En waarom moet er een watermolecuul verdwijnen voor dit proces?quote:Op woensdag 7 april 2010 21:16 schreef lyolyrc het volgende:
[..]
Koppeling van aminozuren gebeurt als de NH2-groep reageert met de COOH-groep. Van de NH2-groep laat 1 H (=waterstofatoom) los, van de COOH-groep laat 1 O (=zuurstofatoom)en 1 H (=waterstofatoom) los. De resten van de aminogroep en van de carbonzuurgroep gaan aan elkaar zitten. Omdat elk aminozuur een NH2- en COOH-groep bevat, kun je op deze manier aminozuren aaneen rijgen.
Géén kloon van tvlxd!
Ik lees ook geïnteresseerd mee. M'n vriendin studeert farmacie, en als ik nu haar boeken doorblader vind ik het jammer dat ik op de middelbare school zo'n afkeer had voor scheikunde. Leuke uitleg
Leuke uitleg
Ik schrijf boeken over wetenschap en filosofie!
https://www.epsilon-uitga(...)e-tijd-materie/10996
https://www.spectrumboeke(...)k-niet-9789000386765
https://www.spectrumboeke(...)tronen-9789000395071
https://www.epsilon-uitga(...)e-tijd-materie/10996
https://www.spectrumboeke(...)k-niet-9789000386765
https://www.spectrumboeke(...)tronen-9789000395071
dit is altijd komisch om te lezen.quote:Op dinsdag 6 april 2010 21:47 schreef Federer-fan het volgende:
Ik moet in het kader van een juridische procedure iets weten over werkzame stoffen in geneesmiddelen. Zo gaat het o de werkzame stof, die is opgebouwd uit eiwitten en aminozuren. Kan iemand me heel simpel uitleggen wat dat betekent? Ik kan me er geen voorstelling van maken.
ten eerste: een jurist begrijpt in het algemeen niets over scheikunde.
b.v. als in de wet staat dat het kookpunt van water 300 graden celsius is, dan accepteert hij dat zonder omhalen, zolang hij maar kan declareren.
ten tweede: de geneesmiddelen-industrie is zodanig corrupt en verweven met corrupte wetgeving dat het niet uitmaakt of een scheikundige er zich serieus over gebogen heeft of niet.
ten derde: het algemene niveau van de openbare "officiele" scheikundige wetenschap is beperkt tot fysieke verschijnselen; het is altijd noodzakelijk een veel bredere insteek te nemen dan scheikunde.
Biologie en nog beter: psychologie en meer, zijn evenzo noodzakelijk terrein voor dit soort research.
De aminozuren worden aan elkaar geplakt in een bepaalde omgeving, die ervoor zorgt dat deze groepen (de NH2 en COOH) wel bij elkaar kunnen komen, en andere groepen niet. Min of meer (ben vooral op de hoogte hoe eiwitten gevormd worden buiten de levende cel, en hoeveel moeite chemici daarvoor moeten doen).quote:
[..]
Waarom reageren de NH2 en de COOH-groep met elkaar, en niet andere groepen? Wat zorgt daarvoor? En waarom moet er een watermolecuul verdwijnen voor dit proces?
Als de NH2 en de COOH met elkaar reageren, vormen ze een peptidebinding die bestaat uit een NH-CO. Je houdt dan een H over (NH2 wordt NH) en een OH (COOH wordt CO). Die H en OH vormen samen een H2O = water. Daarom 'verdwijnt' er een watermolecuul als NH2 en COOH met elkaar reageren.
Edit: ik zie nu dat ik ongeveer hetzelfde heb gezegd als degene waarop je reageerde, dus ik betwijfel of mijn uitleg wel nuttig is dan.
Dat komt omdat deze twee sterk reactieve groepen zijn door vrije elektronen. Zo gaan bij COOH de elektronen continu van O -> C -> OH en terug en heeft stikstof ongebonden elektronen die door de gehele groep gaan.quote:Op zondag 11 april 2010 10:59 schreef Montov het volgende:
[..]
Waarom reageren de NH2 en de COOH-groep met elkaar, en niet andere groepen? Wat zorgt daarvoor? En waarom moet er een watermolecuul verdwijnen voor dit proces?
Daarbij komt nog dat O en N sterker trekken aan de elektronen dan de H'tjes waardoor de H'tjes enigzins los zitten. De O van OH reageert met een 'los' H'tje van de NH2 en dan hou je water over.
Ook heeft een aminozuur een groot deel van de tijd geen COOH en NH2, maar COO- en NH3+. Dit reageert zoals je kan verwachten nog sneller. Een aminozuur behoort dan ook tot de scheikundige groep van de zogeheten 'zwitter'-ionen.
|
|
